Conceptos básicos de cinética enzimático.

En una inhibición no competitiva no se compite por el sitio de unión. Todas las enzimas tienen un sitio catalítico que es donde tiene lugar el estado de transición, que es diferente  del sitio de unión entre el sustrato y la enzima y el sitio de unión del inhibidor. Solo hay una velocidad máxima y una Km independientemente del número de concentraciones que tengamos. Al hacer el inverso de la ecuación obtenemos la representación de Linewaver y Bock.
Según varíe la concentración de inhibidor tendremos distintas rectas con distintos puntos de corte con el eje de ordenadas. La pendiente también varía. Cuando aumenta la concentración de inhibidor disminuye la velocidad.

En el grafico no podemos calcular la velocidad máxima porque no tenemos la concentración de inhibidor igual a cero. Por lo que hacemos un grafico secundario en el que se representa la pendiente frente a la concentración de inhibidor. Para obtener la ecuación del grafico ponemos pendiente igual a la pendiente en la ecuación que representa el grafico primario y la transformamos en una ecuación de una recta. También deberemos de hacer el grafico secundario que representa los puntos de corte frente a la concentración de inhibidor. 
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