Conceptos básicos de cinética enzimático.

En la inhibición acompetitiva tenemos sitio de unión para el sustrato y otro para el inhibidor, pero el inhibidor no puede unirse hasta que no se une el sustrato. El inhibidor impide la unión del sitio catalítico del sustrato e impide que la enzima cumpla su función.

Al aumentar la concentración de inhibidor disminuye la velocidad. Tiene varias Km y velocidades máximas aparentes. Las pendientes son siempre las mismas, por lo que el grafico primario presenta rectas paralelas unas a otras.
En las enzimas oligomericas encontramos más de una subunidad. Las subunidades son independientes. La velocidad máxima se calcula igual que las otras pero multiplicando por el número de subunidades. La ecuación de la velocidad es la de Michaelis-Mendel.
Cuando se plantea un problema tenemos que el primer sustrato es A y B es el segundo. En el caso de inhibición B es el inhibidor.
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