Tema 10: glucólisis y gluconeogenesis

La diferencia de energía produce que no hubiese reacción. La triosa fosfato isomerasa tiene una gran afinidad por el sustrato. Casi todas las uniones son posibles. La gliceraldehido-3fosfato posee una Cisteína en el centro catalítico y una histidina. Se produce una reacción acido-base actuando como tampón. Se forma un intermediario. Debe de salir el NADH y entrar en NAD. La oxidación del grupo aldehído a acido libera una gran energía, por lo que la enzima esta favorecida en la primera reacción, pero la otra esta en desventaja, ya que en la formación necesita una aporte de energía. El bifosfoglicerato se transforma en 3-fosfoglicerato. Se produce ATP fuera de la mitocondria. Este compuesto cede el fosfato al ADP. Se transforma el 3-fosfoglicerato en  2-glicerato. Los produce la fosfoglicerato fosfato cambia el fosfato de sitio. Produce dos reacciones en la que  en la primera actúa el 2-3bifosfoglicerato y se libera el 2fosfoglicerato quedándose el fosfato en la histidina que regenera el 2-3bifosfoglicerato. El fosfoenolpiruvato pasa a piruvato y genera un ATP. La energía para sintetizar un ATP es que el piruvato tiene menor energía que el fosfoenolpiruvato. Se produce una isomerización hacia la forma cetonica que es el lugar en el que la molécula se encuentra en menor energía. En cuanto al valor energético podríamos decir que la ΔG total es aproximadamente de             -20 Kcal/mol. Donde hay mayor liberación de energía libre son los más importantes. A partir de las triosas debemos de multiplicar por dos la energía. Es un proceso energéticamente favorecido. El punto de control más importante es el del fosfofrutoquinasa. La glucosa 6fosfato no es exclusiva de la glucólisis. En el punto de control es donde se produce el mayor intercambio de energía, pero debe ser propio del proceso. Hay un regulador alosterico, uno de ellos es el AMP y la fructosa 2-6bifosfato, mientras que los inhibidores son el ATP y citrato. Si la concentración de ATP es alta, se deja de producir un bloqueo en la ruta. La fructosa 2-6bifosfato es un activador alosterico de la fosfoquinasa mediante el control nutricional y hormonal, es una enzima biformacional con un grupo quinasa y un dominio fosfatasa. Cuando se activa la quinasa se produce una atracción y con ello el dominio fosfatasa queda inhibido. Es muy importante en el tejido hepático. Cuando la fosfoquinsa recibe el glucagón se activa la quinasa con lo que se fosforila la enzima, con lo que se interrumpe el proceso. La fosfatasa pasa de fructosa 6 fosfato a fructosa 2-6bifosfato. La hexoquinasa es otro punto de control no específico. Se produce la fosforilación de la glucosa, se impide el paso, produciendo una retroinhibicion. La glucoquinasa solo entra en funcionamiento cuando hay una gran cantidad de glucosa en sangre. La glucoquinasa se activa cuando hay un gran aporte de glucosa. El otro punto de control es la piruvato quinasa que es alosterica. El activador es la fructosa 1-6bifosfato que es el producto de la hexoquinasa. Este proceso acelera la glucólisis. Los inhibidores son el ATP y alanina. Presenta isoformas del tipo L que depende del AMP cíclico. Cuando la concentración de glucosa es elevada aparece la insulina y se desfoforila la piruvato quinasa. El glucagón y la insulina son los que abren y cierran el ciclo. El músculo activa y desactiva la glucólisis según la demanda. En el cáncer se genera hipoxia, ya que demanda oxigeno que no puede llegarle. Si supera  la hipoxia activando la HIF1 que es un factor que expresa la Glut1 y 3, hexoquinasa y las demás enzimas implicadas en la glucólisis. Intentan obtener más glucosa y oxigeno, además de intentar que proliferen vasos sanguíneos. 
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